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澳大利亚昆士兰大学Jürgen Gotz教授来访生物物理所并做“贝时璋讲座报告”
2017-06-29 | 【     】【打印】【关闭

  2017年6月26日上午,应中科院生物物理所赫荣乔研究员邀请,澳大利亚昆士兰大学Jürgen Götz教授来访生物物理所,并在9501学术报告厅做了题为“Role of Tau, A and the kinase Fyn in Alzheimer's disease”的“贝时璋讲座”报告。

  Jürgen Götz教授作为昆士兰大学脑所痴呆研究基金会主席和Clem Jones老年痴呆研究中心主任。长期从事阿尔茨海默病基础研究,建立了第一只早期AD表型的Tau蛋白转基因小鼠。并为“淀粉样蛋白级联假说”提供了一定的证据。其研究结果分别发表在《Science》、《Cell》 等杂志。最近还研发了一种新型的非药物治疗淀粉样蛋白沉积的超声扫描法(scanning ultrasound, SUS),具有较好的临床前景。

  本次讲座Jürgen Götz教授简要介绍了SUS结合Microbubbles IV用于清除淀粉样蛋白和Tau蛋白沉积的原理和应用。注射Microbubbles IV后,一定频率(>20kHz)的超声扫描打开血脑屏障,二者结合将淀粉样和Tau沉积蛋白选择性通过血脑屏障。

  Jürgen Götz教授详细介绍了Aβ,Fyn,Tau在阿尔茨海默病中的代谢过程。Tau蛋白是神经元细胞中重要的骨架蛋白,Fyn是重要的膜结合蛋白。Aβ蛋白的毒性通过特定激活Fyn-ERK-S6信号通路使得Tau蛋白过度磷酸化,在神经元胞体突起聚集形成神经纤维缠结(NFT)。过度的磷酸化的Tau蛋白会引起更多动作电位起始的去极化,减少海马CA1区神经元的激活,从而影响轴突起始(AIS)在轴突部分的定位。小鼠脑内海马区的Aβ蛋白的立体定位注射能激活Fyn/ERK/S6,引起Tau蛋白的过表达。且小鼠体内Fyn蛋白的过表达也会激活ERK/S6,造成Tau蛋白聚集。Fyn的抑制剂(PP2)会阻断Aβ蛋白通过ERK/S6信号通路对Tau蛋白表的激活。

  Jürgen Götz教授详细介绍论述Aβ如何激活Fyn/ERK/S6并上调Tau蛋白磷酸化,及Tau蛋白磷酸化对神经元AIS的影响。并创新提出了超声扫描清除Aβ和磷酸化Tau蛋白沉积的方法用于阿尔茨海默病治疗。令在场的师生受益匪浅。与会的许多老师和同学们提出了各自感兴趣的问题,Jürgen Götz教授一一做出了详细的解答。讲座最后在掌声中结束。讲座后Jürgen Götz教授与相关课题组做了进一步讨论。

  供稿:赫荣乔课题组

  

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